Choroba krów

W grudniu ub.r. choroba szalonych krów pojawiła się w USA. Urzędnicy federalni podali do wiadomości, że krowa rasy holstein z Mabton w stanie Waszyngton zapadła na chorobę znaną pod oficjalną nazwą gąbczasta encefalopatia bydła (BSE bovine spongiform encephalopathy). Wiadomość ta wywołała poruszenie wśród naukowców, urzędników państwowych, hodowców bydła i dziennikarzy, którzy gorączkowo poszukiwali informacji na ten temat jeszcze długo po Nowym Roku. Niemniej dla tych z nas, którzy prowadzą badania nad chorobą szalonych krów i pokrewnymi jej śmiertelnymi schorzeniami wyniszczającymi mózg, wykrycie chorego zwierzęcia nie było zaskoczeniem. Specyficzna natura prionupatogenu odpowiedzialnego za chorobę spowodowała, że już znacznie wcześniej zdaliśmy sobie sprawę, jak trudne będzie kontrolowanie takich schorzeń i zapewnienie bezpieczeństwa żywności.

W miarę jak naukowcy lepiej poznają zagrożenia związane z chorobami prionowymi, których bezobjawowe wylęganie może trwać lata, a nawet dziesięciolecia, powstają strategie mające zapobiegać epidemii. Spośród narzędzi walki z chorobą kluczową rolę odgrywają bardzo czułe testy niektóre już dostępne, inne w trakcie opracowywania pozwalające wykrywać chorobotwórcze priony nawet u osobników niewykazujących żadnych objawów; obecnie BSE diagnozuje się dopiero u zwierząt, które padły lub pochodzą z uboju. Naukowcy zrobili także pewne postępy w leczeniu śmiertelnej choroby prionowej występującej u ludzi, nazwanej chorobą CreutzfeldtaJakoba (CJD). CHOCIAŻ POWSZECHNA OBAWA PRZED BSE jest w USA czymś nowym, prace nad zrozumieniem i zwalczaniem tej choroby i jej pokrewnych nabrały tempa dość dawno temu. Na początku lat osiemdziesiątych postawiłem hipotezę, że zakaźny patogen wywołujący scrapie (trzęsawkę odpowiednik BSE, występujący u owiec, kóz i muflonów) i CJD składa się wyłącznie z białka, które nazwałem białkiem prionowym lub PrP (prion protein).

Teoria prionowa została przyjęta w większości środowisk z dużym sceptycyzmem, a nawet lekce ważeniem, ponieważ podważała ogólnie przyjętą zasadę, że patogeny zdolne do reprodukcji muszą zawierać kwas nukleinowy: DNA lub RNA [patrz: Stanley B. Prusiner „Prions”; Scientific American, październik 1984]. Zarzuty, z którymi się spotkałem, były rzeczowe i ważne, gdyż jak często bywa skrajnie nowatorskie idee okazują się ostatecznie mylne. Mimo to koncepcja prionów przeważyła. Przez lata, które upłynęły od postawienia hipotezy prionowej, badacze dokonali znacznego postępu w rozszyfrowaniu tajników tego fascynującego białka. Dziś wiemy, że oprócz scrapie i CJD priony wywołują wiele innych gąbczastych encefalopatii, włączając BSE i przewlekłą chorobę wyniszczającą jeleni i łosi. Być może najbardziej zaskakującym odkryciem było wykazanie, że białko prionowe nie zawsze jest szkodliwe. W istocie wszystkie zbadane do tej pory zwierzęta kręgowe mają gen kodujący białko PrP.